Struktur Protein

Protein merupakan senyawa makromolekul yang terbentuk dari hasil polimerisasi kondensasi berbagai asam amino. Protein termasuk kopolimer. Setiap molekul protein mengandung sekitar 20 jenis asam amino yang berikatan, dengan jumlah asam amino yang dapat mencapai ribuan.

Struktur 20 asam amino penyusun protein

 

Antar molekul asam amino tersebut berikatan kovalen yang disebut ikatan peptida. Ikatan peptida ini terjadi antara atom C (dari gugus -COOH) dan atom N dari (gugus -NH2).

 

Gambar Ikatan Peptida.

Reaksi Pembentukan Ikatan Peptida (Image from wikipedia)

Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA penyusun polipeptida disebut residu.

Protein yang terbentuk dari dua molekul asam amino disebut dipeptida, dari tiga molekul asam amino disebut tripeptida, dan dari banyak molekul asam amino disebut polipeptida. Suatu rangkaian asam amino diberi nama dengan cara menambahkan akhiran -il pada asam amino awal (yang memiliki gugus fungsional bebas -NH₂), diikuti oleh asam amino berikutnya, kemudian diakhiri dengan nama asam amino terakhir (yang memiliki gugus fungsi bebas -COOH) tanpa akhiran -il. Misalnya, senyawa tripeptida yang terbentuk dari asam amino glisin, alanin, dan fenilalanin, diberi nama glisilalanilfenilalanin.

 

Struktur Molekul Polipeptida.

Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping.

Rangkaian asam amino yang membentuk protein sering dikelompokkan  ke dalam empat tingkatan struktur, yaitu primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.

Struktur Primer

 

Struktur Primer Protein

Secara sederhana, struktur primer protein adalah urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:

Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Ala
atau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.

Struktur Sekunder

Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.
 

Struktur Sekunder Protein.

Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.
Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.

Struktur Tersier

Struktur Tersier Protein Dihydrofolatreductase

Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:

Interiaksi ionik

Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).
 

Ikatan Ionik

Ikatan hidrogen

Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.
 

Ikatan hidrogen

Gaya Dispersi Van Der Waals

Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.

Ikatan Van Der Waals (Image from uic.edu)

Jembatan Sulfida

 

Jembatan Disulfida (Image from altabioscience.bham.ac.uk)

Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.

Struktur Quartener

Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.

Struktur Quartener Protein Hemoglobin (Image from sciencecases.org)

Perlu diketahui bahwa beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki struktur quartener.

Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

• Kerontokan rambut.
• Penyakit kekurangan protein atau biasa disebut kwasiorkor. Umumnya penderitanya adalah anak kecil yang tidak mendapat asupan nutrisi protein yang cukup pada masa pertumbuhannya.
• Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan hingga menyebabkan kematian.