Protein
merupakan senyawa makromolekul yang terbentuk dari hasil polimerisasi
kondensasi berbagai asam amino. Protein termasuk kopolimer. Setiap molekul
protein mengandung sekitar 20 jenis asam amino yang berikatan, dengan jumlah
asam amino yang dapat mencapai ribuan.
Antar
molekul asam amino tersebut berikatan kovalen yang disebut ikatan peptida.
Ikatan peptida ini terjadi antara atom C (dari gugus -COOH) dan atom N dari
(gugus -NH2).
Gambar Ikatan Peptida.
Karena reaksi pembentukan peptida membebaskan 1 molekul air, maka jumlah AA
penyusun polipeptida disebut residu.
Protein yang terbentuk dari dua molekul asam amino
disebut dipeptida, dari tiga molekul
asam amino disebut tripeptida, dan
dari banyak molekul asam amino disebut polipeptida.
Suatu rangkaian asam amino diberi nama dengan cara menambahkan akhiran -il pada
asam amino awal (yang memiliki gugus fungsional bebas -NH2), diikuti
oleh asam amino berikutnya, kemudian diakhiri dengan nama asam amino terakhir
(yang memiliki gugus fungsi bebas -COOH) tanpa akhiran -il. Misalnya, senyawa
tripeptida yang terbentuk dari asam amino glisin, alanin, dan fenilalanin,
diberi nama glisilalanilfenilalanin.
Rantai peptida biasa disebut “backbone” alias tulang punggung sedangkan gugus R biasa disebut gugus samping.
Rangkaian asam amino yang membentuk protein sering
dikelompokkan ke dalam empat tingkatan struktur, yaitu primer,
sekunder, tersier, dan kuarterner.
Struktur Primer
Secara sederhana, struktur primer protein adalah
urutan asam amino penyusun protein yang disebutkan dari kiri (N-terminal) ke
kanan (C-terminal). AA bisa ditulis dalam singkatan 3 huruf atau 1 huruf. Jadi
untuk gambar di atas bisa ditulis seperti ini:
Gly-Pro-Thr-Gly-Thr-Gly-Glu-Ser-Lys-Cys-Pro-Leu-Met-Val-Lys-Val-Leu-Asp-Ala-Val-Arg-Gly-Ser-Pro-Alaatau
GPTGTGESKCPLMVKVLNAVRGSPA
Cara penulisan yang terakhir (kode 1 huruf) lebih banyak digunakan karena lebih praktis.
Struktur primer terbentuk karena ikatan peptida antar AA selama proses biosintesis protein atau translasi. Urutan asam amino dapat ditentukan dengan metode Degradasi Edman atau Tandem Mass Spectrophotometry. Atau bisa juga dari hasil translasi in silico gen pengkode protein tersebut.
Struktur Sekunder
Pada bagian tertentu dari protein, terdapat susunan AA yang membentuk suatu struktur yang reguler dengan sudut-sudut geometri tertentu. Ada dua struktur sekunder utama yaitu alfa-helix dan beta-sheet. Struktur ini terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antar AA.Pada gambar sebelah kiri, terlihat bahwa struktur alfa-helix terbentuk oleh ‘backbone‘ ikatan peptida yang membentuk spiral dimana jika dilihat tegak lurus dari atas, arah putarannya adalah searah jarum jam menjauhi pengamat (dinamakan alfa). Satu putaran terdiri atas 3.6 residu asam amino dan struktur ini terbentuk karena adanya ikatan hidrogen antara atom O pada gugus CO dengan atom H pada gugus NH (ditandai dengan garis warna oranye).
Seperti halnya alfa-helix, struktur beta-sheet juga terbentuk karena adanya ikatan hidrogen, namun seperti terlihat pada gambar sebelah kanan, ikatan hidrogen terjadi antara dua bagian rantai yang pararel sehingga membentuk lembaran yang berlipat-lipat.
Tidak semua bagian protein membentuk struktur alfa-helix dan beta-sheet, pada bagian tertentu mereke tidak membentuk struktur yang reguler.
Struktur Tersier
Struktur tersier adalah menjelaskan bagaimana seluruh rantai polipeptida melipat sendiri sehingga membentuk struktur 3 dimensi. Pelipatan ini dipengaruhi oleh interaksi antar gugus samping (R) satu sama lain. Ada beberapa interaksi yang terlibat yaitu:Interiaksi ionik
Terjadi antara gugus samping yang bermuatan positif (memiliki gugus –NH2 tambahan) dan gugus negatif (–COOH tambahan).Ikatan hidrogen
Jika pada struktur sekunder ikatan hidrogen terjadi pada ‘backbone‘, maka ikatan hidrogen yang terjadi antar gugus samping akan membentuk struktur tersier. Karena pada gugus samping bisa banyak terdapat gugus seperti –OH, –COOH, –CONH2 atau –NH2 yang bisa membentuk ikatan hidrogen.Gaya Dispersi Van Der Waals
Beberapa asam amino memiliki gugus samping (R) dengan rantai karbon yang cukup panjang. Nilai dipol yang berfluktuatif dari satu gugus samping dapat membentuk ikatan dengan dipol berlawanan pada gugus samping lain.Jembatan Sulfida
Cysteine memiliki gugus samping –SH dimana dapat membentuk ikatan sulfida dengan –SH pada cystein lainnya, ikatan ini berupa ikatan kovalen sehingga lebih kuat dibanding ikatan-ikatan lain yang sudah disebutkan di atas.Struktur Quartener
Protein atau polipeptida yang sudah memiliki struktur tersier dapat saling berinteraksi dan bergabung menjadi suatu multimer. Protein pembentuk multimer dinamakan subunit. Jika suatu multimer dinamakan dimer jika terdiri atas 2 subunit, trimer jika 3 subunit dan tetramer untuk 4 subunit. Multimer yang terbentuk dari subunit-subunit identik disebut dengan awalan homo–, sedangkan jika subunitnya berbeda-beda dinamakan hetero–. Misalnya hemoglobin yang terdiri atas 2 subunit alfa dan 2 subunit beta dinamakan heterotetramer.Perlu diketahui bahwa beberapa protein dapat berfungsi sebagai monomer sehingga ia tidak memiliki struktur quartener.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:
- Kerontokan rambut.
- Penyakit kekurangan protein atau biasa disebut kwasiorkor. Umumnya penderitanya adalah anak kecil yang tidak mendapat asupan nutrisi protein yang cukup pada masa pertumbuhannya.
- Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan hingga menyebabkan kematian.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar
berkomentarlah sewajarnya